problendoПроблемы ЭндокринологииProblems of Endocrinology0375-96602308-1430Endocrinology Research Centre10.14341/probl11689problendo-11689Research ArticleЭкспериментальная эндокринологияExperimental endocrinologyАктивность ферментов дезаминирования в мозге крыс в восстановительном периоде после инсулиновой гипогликемииActivity of deamination enzymes in the rat brain during recovery after insulin hypoglycemiaТелушкинП. К.TelushkinP. K.probl@endojournals.ruНоздрачевА. Д.NozdrachevA. D.probl@endojournals.ruПотаповП. П.PotapovP. P.probl@endojournals.ru<p class="20" style="line-height: normal; background: transparent;"><span style="font-style: normal;">Ярославская государственная медицинская академия; Санкт-Петербургский государственный университет </span></p>Россия<p>Yaroslavl State Medical Academy; St. Petersburg State University</p>Russian Federation2001151020014754345Copyright &#x00A9; Телушкин П.К., Ноздрачев А.Д., Потапов П.П., 20012001Телушкин П.К., Ноздрачев А.Д., Потапов П.П.Telushkin P.K., Nozdrachev A.D., Potapov P.P.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://www.probl-endojournals.ru/jour/article/view/11689

У крыс, находящихся в состоянии гипогликемической комы (40 ЕД инсулина на 1 кг массы тела), через 12 и через 48 ч после купирования однократной комы глюкозой и у животных, перенесших 5- 7 гипогликемических ком с интервалом 2 дня и забитых на 2-е сутки после последней комы, в больших полушариях и стволе мозга оценивали активность моноаминоксидазы (КФ 1.4.3.4), глутаминазы (КФ 3.5.1.2), аденозинмонофос-фатдезаминазы (КФ 3.5.4.6) и глутаматдегидрогеназы (КФ 1.4.1.3). Обнаружены изменение субстратной специфичности моноаминоксидазы, увеличение активности аденозинмонофос-фатдезаминазы и уменьшение активности глутаминазы в состоянии гипогликемической комы и в различные сроки восстановительного периода. Выявленные изменения являются результатом окислительного стресса и могут иметь значение в патогенезе постгипогликемической энцефалопатии.

Activities of monoaminoxidase (КР 1.4.3.4), glutaminase (КР 3.5.1.2), adenosine monophosphate deaminase (KP 3.5.4.6), and glutamate dehydrogenase (KP 1.4.1.3) in the brain hemispheres and stem were evaluated in rats in a state of hypoglycemic coma (40 U insulin/kg), 12 and 48 h after a single glucose arrest of coma, and in animals subjected to 5-7 hypoglycemic comas at 2-day intervals and sacrificed after the last coma. The substrate specificity of monoaminoxidase was changed, adenosine monophosphate dehydrogenase activity increased, and glutaminase activity decreased in hypoglycemic coma and in various terms of recovery after coma. The detected changes result from oxidative stress and can be involved in the pathogenesis of posthypoglycemic encephalopathy.

ферменты дезаминированиякрысывосстановительный периодинсулиновая гипогликемияdeamination enzymesrat brainrecoveryinsulin hypoglycemiaReferencesВеревкина И. В., Ленина В. В., Горкин В. 3., Машковский М. Д. // Нейрохимия. - 1987. - № 3. - С. 332-339.Веревкина И. В., Ленина В. В., Горкин В. 3., Машковский М. Д. // Нейрохимия. - 1987. - № 3. - С. 332-339.Генес С. Н. Гипогликемия. Гипогликемический симптомо-комплекс. - М., 1970.Генес С. Н. Гипогликемия. Гипогликемический симптомо-комплекс. - М., 1970.Горкин В. 3. Аминооксидазы и их значение в медицине. - М„ 1981.Горкин В. 3. Аминооксидазы и их значение в медицине. - М„ 1981.Лебедева 3. И., Березов Т. Г., Орехович В. Н. // Биохимия. – 1981. - Вып. I. - С. 85-91.Лебедева 3. И., Березов Т. Г., Орехович В. Н. // Биохимия. – 1981. - Вып. I. - С. 85-91.Лукьянчиков В. С., Балаболкин М. М. Гипогликемический синдром (Этиология, патогенез, диагностика, лечение). - М„ 1987. - Вып. 1.Лукьянчиков В. С., Балаболкин М. М. Гипогликемический синдром (Этиология, патогенез, диагностика, лечение). - М„ 1987. - Вып. 1.Методы биохимических исследований: Липидный и энергетический обмен / Под ред. М. И. Прохоровой. - Л., 1092.Методы биохимических исследований: Липидный и энергетический обмен / Под ред. М. И. Прохоровой. - Л., 1092.Нейрохимия / Под ред. И. П. Ашмарина, П. В. Стукалова. - М., 1996.Нейрохимия / Под ред. И. П. Ашмарина, П. В. Стукалова. - М., 1996.Геккель В. А. // Успехи соврем, биол. - 1980. - Вып. 3. - С. 377-393.Геккель В. А. // Успехи соврем, биол. - 1980. - Вып. 3. - С. 377-393.Телушкин П. К., Шидловская Т. Е. // Вопр. мед. химии. - 1996. - № 4. - С. 306-308.Телушкин П. К., Шидловская Т. Е. // Вопр. мед. химии. - 1996. - № 4. - С. 306-308.Телушкин П. К. // Пробл. эндокринол. - 1998. - № 3. - С. 35-38.Телушкин П. К. // Пробл. эндокринол. - 1998. - № 3. - С. 35-38.Auer R. N., Siesjo В. К. // Baillires Clin. Endocrinol. Metab. - 1993. - Vol. 7, N 3. - P. 611-625.Auer R. N., Siesjo В. К. // Baillires Clin. Endocrinol. Metab. - 1993. - Vol. 7, N 3. - P. 611-625.Marks V., Teale J. D. // Ibid. - P. 705-729.Marks V., Teale J. D. // Ibid. - P. 705-729.Siesjo В. K., Agardh C. D. // Handb. Neurochem. - 1983. - Vol. 3. - P. 353-379.Siesjo В. K., Agardh C. D. // Handb. Neurochem. - 1983. - Vol. 3. - P. 353-379.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.