The cytochrome r-450 system and diabetes
https://doi.org/10.14341/probl11839
Abstract
All living creatures from the microbe to humans are endowed with heme-containing enzymes belonging to the superfamily of cytochrome P-450. This superfamily, as has now been established, includes more than 300 isoforms capable of catalyzing at least 60 types of enzymatic reactions with hundreds of thousands of chemical structures [39]. This superfamily of cytochrome P-450 is evolutionarily very ancient and, according to available estimates, exists in wildlife for more than 3.5 billion years [39].
About the Authors
I. E. KovalevInstitute of Biotechnology; Endocrinology Research Center RAMS
Russian Federation
E. I. Rumyantseva
Institute of Biotechnology; Endocrinology Research Center RAMS
Russian Federation
References
1. Бурбенская Н. М., Ротенберг Ю. С. // Всесоюзный симпозиум: Метаболическая регуляция физиологических состояний. — Пушино, 1984. — С. 42.
2. Ковалев И. Е., Шипулина Н. В. // Хим.-фарм. журн. — 1996. Т. 30, № 12. С. 3-11.
3. Комиссарова И. А., Ротенберг Ю. С., Гуднова Ю. В.. Мага лиф А. Ю // Изв. АН СССР. Сер. биол. 1983. № 2. С. 260-267.
4. Комиссарова И. А., Ротенберг Ю. С., Мастеропуло А. П. // Обзорная информация. Медицина и здравоохранение: Сер. Терапия. — М., 1986. — Вып. 6.
5. Митин В. М., Ляхович В. В. Множественные формы цитохрома Р-450. — Новосибирск, 1985.
6. Нечипоренко С. П.. Ротенберг Ю. С. // ВИНИТИ. Итоги науки и техники. Сер. Токсикология. — 1981. — Т. 12. — С. 117-156.
7. Хлопушина Т. Г., Кампов-Полевой А. Б.. Лысенкова Е. М. и др. // Бюл. экспер. биол. — 1986. — № 4. — С. 425—426.
8. Adam A., Lederer Е. // Med. Res. Rev. — 1984. — Vol. 4. — P. 111-152.
9. Aston R., Kovalev I. E. Internat. Patent Classification: A6I K37/02. Internat. Publ. Number: WO93/I6713, 2 September 1993.
10. Barnett C. R.. Rudd S., Flatt P. R., loannides C. // Biochem. Pharmacol. 1993. Vol. 45. P. 313-319.
11. Bellward G. D., Chang T., Rodrigues I. et al. // Mol. Pharmacol. 1988. Vol. 33. P. 140-143.
12. Bhat G.J., Padmanaban G. // Arch. Biochem. — 1988. — Vol. 264. P. 584-590.
13. De Duve C., Wattiaux R. // Ann. Rev. Physiol. — 1966. — Vol. 28. P. 435-492.
14. De Matteis F. // Hemes and Hemoprotein / Eds F. De Matteis. W. N. Aldrige. — New York, 1978. — P. 201—237.
15. Donahue B. S., Morgan E. T. // Drug Metab. Disposit. — 1990. Vol. 18. P. 519-526.
16. Donahue B. S., Skottner L. A.. Morgan E. T. // Endocrinology. 1991. Vol. 28. P. 2065-2066.
17. Dong Z. G., Hong J. Y.. Ma Q. A. et al. // Arch. Biochem. — 1988. Vol. 263. P. 29-35.
18. Drivas G., Wardle N. // Metabolism. — 1978. — Vol. 27. — P. 1533-1538.
19. Gatftnkel D. // Arch. Biochem. — 1958. — Vol. 71. — P. 493.
20. Hodgson E. // Drug Metab. Rev. 1979. Vol. 10. N I . P. 15-33.
21. Ingelman-Sundberg M., Edvardsson A.-L., Johansson I. // Microsomes, Drug Oxidations, and Drug Toxicity / Eds R. Sato, R. Kato. Tokyo, 1982. P. 187-194.
22. Ingelman-Sundberg M., Hagbjork A.-J. // Xenobiotica. — 1982. — Vol. 13. P. 673-686.
23. Ingelman-Sundberg M.. Johansson I., Elasson E. // International Conference on Biochemistry and Biophysics of Cytochrome P-450, 7-th: Proceedings / Eds A. I. Archakov, G. 1. Bachmanova. — Moscow, 1992. — P. 345—351.
24. Johansson I.. Ekstrem G., Scholte B. et al. // Biochemistry. — 1988. Vol. 27. P. 1925-1932.
25. Kadawa N., Waterman M. R. // Cytochrome P-450: Structure, Mechanism, and Biochemistry / Ed. P. R. Ortiz de Mon tellano. — 2-nd Ed. — New York, 1979. — P. 419—441.
26. Kato R. // Xenobiotica. — 1977. — Vol. 7. — P. 25—92.
27. Klingenberg M. // Arch. Biochem. — 1958. — Vol. 75. — P. 576.
28. Koop D. R.. Morgan E. T., Tarr G. E., Coon M. J. // J. biol. Chem. 1982. Vol. 257. P. 8472-8480.
29. Koop D. R., Cassaza J. P. // Ibid. — 1985. — Vol. 260. — P. 13607-13612.
30. Kovalev I. E., Shipulina N. V. // North American ISSX Meeting, 7-th: Proceedings. — San Diego, 1996. — Vol. 10. — P. 186.
31. Lang M., Batzl-Harimann Ch., Furet P. et al. // Perspectives in Medical Chemistry / Eds B. Testa et al. — Basel, 1994. — P. 89.
32. Ma Q., Dannan G. A., Guengerich F. P., Yaung C. S. // Biochem. Pharmacol. — 1989. — Vol. 38. — P. 3179—3184.
33. Marks G. Hemes and Hemoproteins / Eds F. De Matteis, W. N. Aldrige. New York, 1978. P. 201-237.
34. Maurei P. // Induction of Drug Metabolising Enzymes: 14-th European Workshop on Drug Metabolism. — Paris, 1994. — P. 47.
35. Morohashi K., Honda S., Hashimoto T., Omura T. // International Conference on Biochemistry and Biophysics of Cytochrome P-450, 7-th: Proceedings / Eds A. 1. Archakov, G. 1. Bachmanova. — Moscow, 1992. — P. 352—357.
36. Murray F. T., Orth J., Gunsalus G. et al. // Int. J. Androl. — Vol. 4. P. 265-280.
37. Murray M., Reidy F. G. // Pharmacol. Rev. — 1990. — Vol. 42. P. 85-101.
38. Narianjan B. G., Raza H., Shaying R. M. et al. // J. biol. Chem. 1988. Vol. 263. P. 575-580.
39. Nelson D. R., Kamataki T., Waxman D. J. et al. // DNA and Cell Biol. 1993. Vol. 12, N 1. P. 1-51.
40. Omura T., Sato R. // J. biol. Chem. — 1964. — Vol. 239. — P. 2370.
41. Omura T.. Sato R. // Ibid. P. 2379.
42. Omura T. // Cytochrome P-450 / Eds J. В. B. Schenkman, H. Greim. — Berlin, 1993. — P. 61—69.
43. Ostrovsky Yu. M., Bunkovsky A. A., Pronko P. S.. Shishkin S. M. // Alcoholism. 1954. Vol. 8, N 2. P. 329.
44. Parkinson A. // Reference Guide to Substrates, Inhibitors and Inducers of the Major Human Liver Cytochrome P-450 Enzymes Involved in Xenobiotic Transformation. — Kansas City, 1996.
45. Past M. R., Cook D. E. // Biochem. Pharmacol. — 1980. — Vol. 29. P. 2499-2503.
46. Past M. R., Cook D. E. // Ibid. — 1982. Vol. 31. P. 3329-3334.
47. Ram P. A., Waxman D. J. // J. biol. Chem. — 1990. — Vol. 265. P. 19223-19229.
48. Rouer E., Leroux J.-P. // Biochem. Pharmacol. — 1980. — Vol. 29. P. 1959-1962.
49. Rouer E., Mabu J.-L., Coolumelli S. et al. // Biochemie. — Vol. 64. P. 961-967.
50. Ryan K. G„ Engel L. L. // J. biol. Chem. 1957. Vol. 225. P. 103.
51. Saltiel A. L. // Diabetes Care. — 1990. — Vol. 13. — P. 244—256.
52. Sasamura H., Nagata K, Yamazoe Y. et al. // Mol. cell. Endocrinol. 1990. Vol. 68. P. 53-60.
53. Simpson E. R. // Ibid. 1979. Vol. 13. P. 213-227.
54. Sinclair J., Cornell N. W., Zaitlin L.,Hansch C. // Biochem. Pharmacol. 1986. Vol. 35. P. 707-710.
55. Sinclair J., McCaffrey J., Sinclair P. R. et al. // Arch. Biochem. 1991. Vol. 284. P. 360-365.
56. Song B. J., Matsunaga T., Hardwick J. P. et al. // Mol. Endocrinol. 1987. Vol. 1. P. 542-547.
57. Song B. J., Veech R. L., Saenger P. J. // Clin. Endocrinol. Metab. 1990. Vol. 71. P. 1036-1040.
58. Stevens G., Rank K. // Environm. Mol. Mutagen. — 1991. — Vol. 17, Suppl. 19. P. 71.
59. Tindberg N.. Ingelman-Sundberg M. // Biochemistry. — 1989. — Vol. 28. P. 4499-4504.
60. Umeno T., Gonzalez F. J. // Mol. Cell. Biol. — 1990. — Vol. 10. P. 4495-4505.
61. Van der Hoeven Th., Galivan J. // Biochim. Biophys. Acta. — 1987. Vol. 931. P. 59-67.
62. Waxman D. J., Morrissey J. J., LeBlanc G. A. // Endocrinology. 1989. Vol. 124. P. 2954-2966.
63. Wolf C. R. // European Workshop on Drug Metabolism, 14th. — Paris, 1994. — P. 30.
64. Yamazoe Y., Murayama N., Shimada M. et al. // Arch. Biochem. 1989. Vol. 268. P. 567-575.
65. Yanaura S., Kakkuno K., Nakao K. Tagashira E. // Jap. J. Pharmacol. 1983. Vol. 33, N 2. P. 395-402.
Review
For citations:
Kovalev I.E., Rumyantseva E.I. The cytochrome r-450 system and diabetes. Problems of Endocrinology. 2000;46(2):16-22. (In Russ.) https://doi.org/10.14341/probl11839
Views:
7760
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License (CC BY-NC-ND 4.0).
Email this article 
.jpg){kind=logo}
